Что такое денатурация яйца

Пищевая химия

Пищевая химия (лекция 8)

1. Белки мяса и молока

Наиболее распространенным белком в животном мире является коллаген (кожа, сухожилия, кровеносные сосуды, кости, роговица глаз, хрящи). Он обеспечивает внеклеточную структуру в соединительной животной ткани, существуя не менее чем в пяти различных типах. Коллаген внеклеточный белок, но синтезируется он внутри клетки в виде молекул-предшественников.

Близкий по свойствам к коллагену, в эластичных фибриллах соединительной ткани обнаружен белок эластин, содержащийся в связках и стенках кровеносных сосудов. Этот белок беден пролином.

Мясо, содержащее много соединительной ткани, остается жестким и после тепловой обработки; усвояемость коллагена и эластина в нем очень низкая. Однако при необходимости усилить двигательную функцию кишечника целесообразно использовать продукты, богатые соединительной тканью.

Желатин – продукт неполного гидролиза коллагена. По аминокислотному составу желатин неполноценен, но желеобразные продукты из него перевариваются без напряжения секреции пищеварительных органов. Данное свойство позволяет применять желатин в диетах щадящего режима.

Молоко – это гетерогенная система, в которой в качестве дисперсной фазы выступают эмульгированные жировые глобулы и коллоидные мицеллы казеина, а в роли дисперсионной среды – раствор белков, лактозы, солей и витаминов. Общее содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 3,5 %. Среди них выделяют две основные группы: казеины и сывороточные белки.

В молоке содержится более 20 ферментов, а также гормоны и белки в составе оболочек жировых шариков.

Основными белками молока являются казеины, которые легко перевариваются и являются источниками незаменимых аминокислот, кальция, фосфора и ряда физиологически активных пептидов. Например, при действии в желудке на κ-казеин химозина высвобождаются глико- и фосфопептиды, которые регулируют секрецию желудочного сока, моделируют физико-химические свойства белков, осуществляют защиту от протеолиза и влияют на проницаемость мембран клеток. Важнейшими физиологическими функциями обладают сывороточные белки. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию, лактоферрин и лизоцим являются носителями антибактериальных свойств, лактоферрин и β-лактоглобулин выполняют транспортную роль, перенося в кишечник микро- и макроэлементы, витамины и липиды.

Казеин в молоке содержится в виде казеинаткальциевого фосфатного комплекса.

Кальций в составе комплекса выполняет роль структурообразователя, создавая мостик между серинфосфатными группами двух молекул казеина. Казеин молока осаждается при рН 4,6-4,7, когда на его молекулах наступает равенство положительных и отрицательных зарядов. Нерастворимый казеин обладает способностью связывать воду в достаточно больших количествах, что важно для устойчивости частиц белка в сыром, пастеризованном или стерилизованном молоке. Гидрофильные свойства казеина усиливаются при взаимодействии его с β-лактоглобулином, которые наблюдаются в процессе тепловой обработки молока, и от них зависят структурно-механические свойства сгустков, образующихся при кислотном свертывании или получении сырной массы при созревании сыров.

Промышленные казеины получают из обезжиренного молока действием кислот, кисломолочной сыворотки, введением солей кальция, химозина и др. В зависимости от способа получения различают казеинат натрия, казеинат кальция, кислотный, сычужный казеин и копреципитат с разными функциональными свойствами. При производстве новых форм белковой пищи большое значение имеет гелеобразование казеина, его взаимодействие с веществами небелковой природы, образование стойких эмульсий и явление синерезиса.

Белки молока характеризуются высокой биологической ценностью, они содержат в избыточных количествах лизин и триптофан с одновременным недостатком серосодержащих аминокислот. Белки сыворотки содержат незаменимые аминокислоты в значительно больших количествах, чем казеин.

Источник

Денатурация: особенности процесса, влияющие факторы, механизмы и последствия

Что такое белки?

Человеческий организм нуждается в различных типах молекул, и наиболее важными являются молекулы белков, которые содержат азот и состоят из аминокислот. Молекулы белка образуют основной строительный блок мышц и других тканей в организме человека. Их название указывает на то, что они имеют решающее значение для здоровья человека. Слово «белок» происходит от греческого «протеос», что означает «первый» или «первом месте». Каждый белок имеет свое место действия и задачи, которые он выполняет. Функции белка можно разделить на 9 основных:

Молекулы белка имеют разные размеры, в зависимости от количества аминокислот. Малые молекулы включают, например, инсулин из 51 аминокислоты, в то время как очень большие молекулы включают титан из почти 27 000 аминокислот.Однако размер молекул не имеет значения, для правильного функционирования они должны быть в подходящей форме. Каждый тип белка имеет уникальную форму, которая определяет роль белка в организме. Попробуйте представить белки как ключи, которые принадлежат только определенным дверям в человеческом организме.

Человеческий метаболизм расщепляет белки на более простые частицы – аминокислоты. 20 аминокислот необходимы для роста мышц и обмена веществ, 11 из которых не являются необходимыми. Это означает, что наш организм может создавать их сам, и их не нужно употреблять в пищу. Остальные аминокислоты помечены как незаменимые, и организм человека получает их из пищи и пищевых добавок. Мышечная ткань не может расти или регенерировать без них.

Что такое денатурация белка?

Денатурация – это процесс, при котором структура белковой молекулы нарушается, тем самым теряя свою функцию. Различия в форме белка могут быть вызвать:

Денатурация меняет форму белка, но последовательность аминокислот остается прежней. Цель протеина в форме пищевой добавки состоит в том, чтобы восполнить достаточное количество белка, и чтобы пищеварительная система могла разрушиться, тем самым снабжая мышечную ткань. Эта функция не теряется при термообработке белков.

Хорошим примером также является белок пепсин, который действует как фермент и расщепляет белки в желудке. Он работает только при низком pH, теряет свою функцию в среде с высоким pH и денатурирует. По этой причине pH желудка поддерживается на очень низком уровне, чтобы обеспечить правильное функционирование пепсина.

Тепло используется для разрыва водородных связей и неполярных гидрофобных взаимодействий в молекуле белка. Более высокая температура увеличивает кинетическую энергию и заставит молекулы вибрировать очень быстро, пока связи между ними не будут разрушены. Молекула белка разворачивается из своей трехмерной структуры, обеспечивая лучший доступ пищеварительного фермента к белковым связям.

Вот почему мы готовим продукты, чтобы изменить структуру белка и облегчить его переваривание. Например, этот процесс происходит, когда вы готовите яйца. В это время белок из яиц денатурируется и во время варки. После употребления вареных яиц переваривание и усвоение содержащихся в них питательных веществ происходит быстрее. Вы можете быть удивлены тем, что такой же процесс происходит при стерилизации медицинских инструментов. Тепло денатурирует белки в бактериях, которые затем уничтожают бактерии и дезинфицируют объекты.

Особенности процесса

Он сопровождается разворачиванием полипептидной связи, которая в растворе изначально представлена в виде беспорядочного клубка.

Процесс денатурации белка сопровождается утрачиванием гидратной оболочки, выпадением белка в осадок, утрачиванием им нативных свойств.

Среди основных факторов, которые провоцируют процесс денатурации, выделим физические параметры: давление, температуру, механическое действие, ионизирующее и ультразвуковое излучение.

Денатурация белка происходит под воздействием органических растворителей, минеральных кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, алкалоидов.

Свойства денатурированных белков, виды денатурации

При денатурации утрачивается гидратная оболочка и белок выпадает в осадок и при этом утрачивает нативные свойства.

Денатурацию вызывают физические факторы: температура, давление, механические воздействия, ультразвуковые и ионизирующие излучения; химические факторы: кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды, соли тяжелых металлов.

Различают 2 вида денатурации:

Свойства денатурированных белков:

Ферментные методы гидролиза основаны на избирательности действия протеолитических ферментов расщепляющих пептидные связи между определенными аминокислотами.

Пепсин расщепляет связи, образованные остатками фенилаланина, тирозина и глутаминовой кислоты.

Трипсин расщепляет связи между аргинином и лизином.

Химотрипсин гидролизует связи триптофана, тирозина и фенилаланина.

Гидрофобные взаимодействия, а также ионные и водородные связи относятся к числу слабых, тк энергия их лишь ненамного превосходит энергию теплового движения атомов при комнатной температуре(т е уже при данной температуре возможен разрыв связей ).

Поддержание характерной для белка конформации возможно благодаря возникновению множества слабых связей между различными участками полипептидной цепи.

Факторы, вызывающие денатурацию белков

Факторы, которые вызывают денатурацию белков, можно разделить на физические и химические.

Воздействие факторами денатурации применяют для стерилизации оборудования и инструментов, а также как антисептики.

Что происходит в процессе денатурации белков

Устойчивость к антибиотикам может уничтожить человечество до изменения климата, но веганство способно предотвратить оба фактора

В процессе денатурации белка имеет место разрыв химических связей (дисульфидных, водородных, ван-дер-ваальсовых, электростатических и др.), которые стабилизируют высшие уровни организации белковой молекулы, что обуславливает изменение пространственной структуры белка. Следует отметить, то в большинстве случаев первичная структура белка в процессе денатурации не нарушается, поэтому после раскрутки цепи полипептидов (стадия нити), протеин может снова стихийно скручиваться, при этом образуя «случайный клубок», то есть переходит к хаотическому состоянию, отличного от нативной конформации.

Процесс денатруации белков происходит при температуре выше, чем 56 °С.

Типичными признаками необратимой денатурации белков является снижение гидрофильности и растворимости белков, увеличение оптической активности, изменение изоэлектрической точки, уменьшение устойчивости белковых растворов и молекулярной массы и изменение формы белковых молекул, увеличение вязкости и усиление способности к расщеплению ферментами, переход молекулы в хаотическое состояние, при котором наблюдается агрегация частиц белка и выпадение их в осадок.

Схема денатурации белка: а — нативная молекула; б — развертывание полипептидной цепи; в — стадия нити; г — случайный клубок

При непродолжительном действии денатурирующего агента (например, органического растворителя) возможно восстановление нативной структуры белка. Этот процесс называется ренатурацией. При ренатурации происходит восстанавлениене только структуры, но и биологических функций белка. С денатурацией связаны процессы переработки продуктов питания, изготовления одежды, обуви, консервирования и сушки овощей и фруктов. Результатом необратимой денатурацией протеинов является потеря способности к прорастанию семян при длительном хранении, особенно при неблагоприятных условиях. Процесс денатурации белков широко применяется в медицине, ветеринарии, фармации, клинике и биохимических исследованиях с целью осаждения протеина в биологическом материале с целью дальнейшей идентификации в нем низкомолекулярных и небелковых субстанций, с целью как установления наличия протеина, так и его количественного определения, для обеззараживания слизистых покровов и кожи, для конъюгации солей тяжелых металлов при терапии отравлений солями свинца, ртути, меди и т.п. или с целью профилактики подобных токсикозов на предприятии.

Процесс денатурации белков происходит также при приеме фармакологических препаратов танальбина и танина, на чем базируются их противовоспалительное и вяжущее действие. Вяжущие свойства танина базируются на его способности осаждать протеины с синтезом плотных альбуминатов, защищающих от раздражения тканей, в частности чувствительные нервные окончания. При этом уменьшается проявление воспалительной реакции, а также снижаются болевые ощущения и происходит непосредственное уплотнение мембран клеток. Препарат танальбин представляет собой продукт взаимодействия белка казеина с танином — в отличие от танина, данный препарат не оказывает вяжущего действия на слизистую оболочку желудка и ротовой полости. Только после попадания в кишечник он поддается процессу расщепления, выделяя при этом свободный танин. Применяется в медицине и ветеринарии как вяжущее лекарственное средство при хронических и острых болезнях кишечника, в частности у детей.

В практике фармацевтики использование процессов денатурации белка дает возможность контролировать качество протеиновых препаратов, например, в ампулах.

Последствия

После денатурации происходит переход нативной компактной структуры в рыхлую развернутую форму, упрощается проникновение к пептидным связям ферментов, необходимых для разрушения.

Конформация белковых молекул определяется возникновением достаточного количества связей между разными участками определенной полипептидной цепочки.

Белки, состоящие из достаточного количества атомов, которые находятся в непрерывном хаотичном движении, способствует определенным перемещениям частей полипептидной цепи, что вызывает нарушение общей структуры белков, снижение его физиологических функций.

Белки имеют конформационную лабильность, то есть предрасположенность к незначительным изменениям конформации, происходящим в результате обрыва одних и образования других связей.

Денатурация белка приводит к изменениям его химических свойств, способности вступать во взаимодействие с другими веществами. Наблюдается изменение пространственной структуры и участка, непосредственно контактирующего с иной молекулой, и всей конформацией в целом. Наблюдаемые конформационные изменения имеют значение для функционирования белков в живой клетке.

Механизмы денатурации

Практически любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или обработка белка щелочью приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.

Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит, например, как образование «белка» при жарке яиц.

Источник

Химия, Биология, подготовка к ГИА и ЕГЭ

перевод статьи c ресурса UCI NEWS

Вы не можете «распечь» торт, но, оказывается, что теперь вы можете обратить варку яйца…

Это в бытовых терминах. А в научном смысле — возможно ли обратить процесс денатурации — ренатурировать белок яйца?

Ну, во всяком случае, частично.

Химики из Калифорнийского университета в Ирвайне придумали, как вернуть белки вареного яйца обратно в их первоначальную форму, используя новый процесс, который занимает всего несколько минут.

Идея исследования состояла не в том, чтобы просто доказать, что это возможно, а в том, что новая методика на самом деле имеет широкий спектр потенциальных применений в самых разных областях, таких как производство продуктов питания и даже исследования рака.

Работа была опубликована в журнале ChemBioChem.

Яйца — это пища, богатая белком; около 12% яичного белка — это белок, а желток-около 16%.

Когда белки подвергаются изменениям рН или температуры, связи, удерживающие их вместе в определенной конформации, нарушаются, в результате чего белок распутывается ( теряет свою четвертичную, третичную и даже вторичную структуры) и полипептидная нить запутывается. Этот процесс известен как денатурация и является причиной того, что яичные белки превращаются из прозрачных в белые при варке.

Денатурация ставит ученых, работающих в лаборатории, перед проблемой, поскольку это означает, что некоторые ценные белки не могут быть переработаны после использования. Кроме того, некоторые белки имеют тенденцию к неправильному складыванию вскоре после того, как они сформировались, что означает, что они вообще не могут быть использованы.

“Дело не столько в том, что мы заинтересованы в переработке яиц; это просто демонстрирует, насколько мощным является этот процесс”, — сказал ведущий исследователь Грегори Вайс в пресс-релизе. — «Настоящая проблема заключается в том, что существует множество случаев липких белков и приходится тратить слишком много времени на соскабливание их с пробирок, и вам нужны какие-то средства для извлечения этого материала.”

Хотя существуют методы ренатурации белков, они являются дорогостоящими и трудоемкими, занимая около 4 дней.

Однако недавно разработанный метод занимает всего несколько минут.

Исследователи начали с кипячения яичных белков в течение 20 минут при температуре 90 o C (194 o F), достаточно долго, чтобы денатурировать белки. Затем, чтобы вернуть один из основных белков в яичных белках, лизоцим, в рабочее состояние, исследователи добавили химическое вещество под названием мочевина.

Это соединение, являющееся отходом жизнедеятельности многих организмов, воздействовало на сгустки белка, возвращая твердый материал в жидкое состояние. Затем они поместили раствор в мощный центрифугирующий аппарат, который сначала «распутывал» глобулярную структуру белка, а затем снова «закручивал» в свою первоначальную конформацию.

Наряду с демонстрацией возможности эффективного распаривания яиц исследователи полагают, что их новый метод может иметь широкий спектр применений в различных промышленных и исследовательских приложениях.

Например, он может сократить расходы, связанные с производством терапевтических антител, которые получают из яйцеклеток хомяков, и при этом они легко теряют свою конформацию в заданных условиях получения.

Источник

Пищевая химия (лекция 8)

Оглавление

1. Белки мяса и молока

Наиболее распространенным белком в животном мире является коллаген (кожа, сухожилия, кровеносные сосуды, кости, роговица глаз, хрящи). Он обеспечивает внеклеточную структуру в соединительной животной ткани, существуя не менее чем в пяти различных типах. Коллаген внеклеточный белок, но синтезируется он внутри клетки в виде молекул-предшественников.

Близкий по свойствам к коллагену, в эластичных фибриллах соединительной ткани обнаружен белок эластин, содержащийся в связках и стенках кровеносных сосудов. Этот белок беден пролином.

Мясо, содержащее много соединительной ткани, остается жестким и после тепловой обработки; усвояемость коллагена и эластина в нем очень низкая. Однако при необходимости усилить двигательную функцию кишечника целесообразно использовать продукты, богатые соединительной тканью.

Желатин – продукт неполного гидролиза коллагена. По аминокислотному составу желатин неполноценен, но желеобразные продукты из него перевариваются без напряжения секреции пищеварительных органов. Данное свойство позволяет применять желатин в диетах щадящего режима.

Молоко – это гетерогенная система, в которой в качестве дисперсной фазы выступают эмульгированные жировые глобулы и коллоидные мицеллы казеина, а в роли дисперсионной среды – раствор белков, лактозы, солей и витаминов. Общее содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 3,5 %. Среди них выделяют две основные группы: казеины и сывороточные белки.

В молоке содержится более 20 ферментов, а также гормоны и белки в составе оболочек жировых шариков.

Основными белками молока являются казеины, которые легко перевариваются и являются источниками незаменимых аминокислот, кальция, фосфора и ряда физиологически активных пептидов. Например, при действии в желудке на κ-казеин химозина высвобождаются глико- и фосфопептиды, которые регулируют секрецию желудочного сока, моделируют физико-химические свойства белков, осуществляют защиту от протеолиза и влияют на проницаемость мембран клеток. Важнейшими физиологическими функциями обладают сывороточные белки. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию, лактоферрин и лизоцим являются носителями антибактериальных свойств, лактоферрин и β-лактоглобулин выполняют транспортную роль, перенося в кишечник микро- и макроэлементы, витамины и липиды.

Казеин в молоке содержится в виде казеинаткальциевого фосфатного комплекса.

Кальций в составе комплекса выполняет роль структурообразователя, создавая мостик между серинфосфатными группами двух молекул казеина. Казеин молока осаждается при рН 4,6-4,7, когда на его молекулах наступает равенство положительных и отрицательных зарядов. Нерастворимый казеин обладает способностью связывать воду в достаточно больших количествах, что важно для устойчивости частиц белка в сыром, пастеризованном или стерилизованном молоке. Гидрофильные свойства казеина усиливаются при взаимодействии его с β-лактоглобулином, которые наблюдаются в процессе тепловой обработки молока, и от них зависят структурно-механические свойства сгустков, образующихся при кислотном свертывании или получении сырной массы при созревании сыров.

Промышленные казеины получают из обезжиренного молока действием кислот, кисломолочной сыворотки, введением солей кальция, химозина и др. В зависимости от способа получения различают казеинат натрия, казеинат кальция, кислотный, сычужный казеин и копреципитат с разными функциональными свойствами. При производстве новых форм белковой пищи большое значение имеет гелеобразование казеина, его взаимодействие с веществами небелковой природы, образование стойких эмульсий и явление синерезиса.

Белки молока характеризуются высокой биологической ценностью, они содержат в избыточных количествах лизин и триптофан с одновременным недостатком серосодержащих аминокислот. Белки сыворотки содержат незаменимые аминокислоты в значительно больших количествах, чем казеин.

2. Превращение белков при производстве пищевых продуктов

Воздействие определенных условий внешней среды на белковые молекулы в процессе производства или хранения пищевых продуктов оказывает деструктивное влияние на нековалентные связи молекулярной конструкции белка и приводит к разрушению четвертичной, третичной и вторичной структур белковой макромолекулы, называемому денатурацией.

Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка. Факторами, вызывающими денатурацию белка, являются:

— нагревание (например, тепловая обработка мясных продуктов, сворачивание белка яйца при варке);

— механическое воздействие (например, трение при взбивании яичных белков);

— действие химических реагентов – кислот, солей и др. (соление, маринование);

— все виды излучения.

Денатурация может быть полной или частичной, обратимой или необратимой.

При температурах 60-100 °С, а в некоторых случаях уже при 40 °С происходит уменьшение содержания незаменимых аминокислот в белках из-за взаимодействия между карбоксильных и аминогрупп самого белка.

Термическая денатурация белков – основной физико-химический процесс, протекающий при хлебопечении и производстве мучных и макаронных изделий, варке мяса, рыбы, овощей, консервировании, пастеризации и стерилизации молока. Денатурация является полезным процессом, поскольку способствует расщеплению белков на аминокислоты в ЖКТ.

В процессе осуществления технологических операций при температуре 100-120 °С, белоксодержащие пищевые продукты подвергаются не только денатурации, но и термической деструкции (разрушение макромолекул белка). При этом происходит разрушение пептидных связей, деполимеризация, реакции разложения. Может происходить выделение аммиака, углекислого газа и др. веществ. Образующиеся соединения обуславливают вкус и запах готового продукта. Но при этом некоторые продукты, образующиеся при термическом распаде белков (обжаривание на масле, копчение, сушка), обладают мутагенными свойствами.

Нужно избегать употребления в пищу продуктов глубокой переработки белкового сырья.

Тепловая денатурация белков часто сопровождается агрегацией денатурированных молекул. Агрегация – это взаимодействие денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц. Внешне это выражается по-разному (например, пена на поверхности бульонов).

Агрегирующая способность белков взаимосвязана с особенностями их аминокислотного состава.

Скорость агрегирования молекул белка зависит от рН среды. Менее устойчивы белки вблизи изоэлектрической точки. Изоэлектрической точкой называют такую концентрацию водородных ионов, т.е. такое значение рН, при котором имеется равновесная концентрация положительных и отрицательных зарядов у молекул. В связи с эти для улучшения качества блюд и кулинарных изделий широко используют направленное изменение реакции среды(маринование мяса перед жаркой и т.п.).

Гидратация и дегидратация белков

Гидратацией называется способность белков прочно связывать значительное количество влаги. Если белок способен растворяться и набухать, он называется гидрофильным, если не взаимодействует с водой – гидрофобным. При определенных условиях белковые растворы набухают, превращаясь в гели. Процессы набухания играют существенную роль в пищевых процессах: набухание зерна при его замачивании, набухание муки при изготовлении теста, образование студней и желе при набухании желатина. Пшеница мягких сортов, содержащая гидрофильные белки, используется для хлебопечения, а твердые сорта пшеницы, состоящие из гидрофобных белков – для производства макаронных изделий.

Белки способны к дополнительной гидратации, от чего зависят сочность готовых изделий, способность полуфабрикатов из мяса, птицы, рыбы удерживать влагу и т.д.

Если водную оболочку удалить, то белок начинает агрегировать. Дегидратацией называется потеря белками связанной воды при сушке, замораживании и размораживании мяса и т.д.

Явление, обратное набуханию белка, представляющее собой выделение воды из геля, называется синерезисом. Именно с эти явлением связано производство сыра и творога путем удаления гидратной оболочки белка казеина. Синерезис также может иметь отрицательное значение, например, вызывать очерствение хлебобулочных изделий.

При кипячении с кислотами или щелочами, а также под действием ферментов белки распадаются на более простые химические соединения, образуя смесь полипептидов, а затем протеиногенных α-аминокислот.

Для получения аминокислот и полипептидов в промышленности проводят ферментативный гидролиз биомассы дрожжей. При этом получают белковый гидролизат, аминокислоты которого применяют в качестве БАД.

Источник